tripsina

tripsina Kao enzim gušterače odgovoran je za daljnju razgradnju prehrambenih proteina. Djeluje u jako alkalnom rasponu. Manjak tripsina dovodi do manjka proteina u tijelu zbog poremećene probave proteina.

Što je tripsin?

Trippsin je proteaza koja nastavlja razgradnju proteina u alkalnom području tankog crijeva. U želucu, raspadanje proteina započinje u kiselom okruženju enzimom pepsin. Enzim tripsin sastoji se od tri komponente.

To su tripsin-1 kao kation, tripsin-2 kao anion i tripsin-4. Dvije trećine enzima sastoji se od tripsina-1, a jedna trećina tripsina-2. Trippsin-4 ili mezotripsin nalazimo samo u malim količinama. Trippsin je endoproteaza. Razgrađuje samo protein na određenim mjestima. To je i serinska proteaza. Njegov aktivni centar sadrži katalitičku trijadu asparaginske kiseline, histidin i serin. On dijeli prehrambene proteine ​​ponajprije na osnovne aminokiseline lizin, arginin i modificirani cistein.

Trypsin se proizvodi iz tripsinogena zimogena uz pomoć katalitičkog djelovanja crevnog enzima enteropeptidaze. Enzim se sastoji od 224 aminokiseline. Trippsin razvija svoj optimalni učinak na pH vrijednosti od 7 do 8.

Funkcija, efekt i zadaće

Zadatak tripsina je da nastavi razgradnju proteina koji su već započeli u želucu u alkalnom rasponu. U želucu započinje pred probava prehrambenih proteina sličnim enzimom pepsinom u kiselom rasponu.

I ovdje se lanci proteina razbijaju u određenim točkama. Dok se ovo cijepanje proteina odvija u želucu na aromatične aminokiseline poput fenilalanina, proteini i polipeptidi se dijele pomoću tripsina na osnovne aminokiseline lizin i arginin, kao i na modificirani cistein. Još jedna razlika u odnosu na pepsin je da tripsin razvija svoj optimalni učinak u alkalnom rasponu pri pH vrijednosti od 7 do 8. Aktivirani tripsin također pretvara ostale zimogene poput kimotripsinogena, pro-elastaze, prokarboksipeptidaze i drugih neaktivnih enzima u aktivne enzime.

Konverzija započinje odmah nakon oslobađanja tripsina. Ostale proteaze gušterače su kimotripsin, karboksipeptidaza ili elastin. Nadalje, tripsin se aktivira pretvaranjem tripsina. Enzimi gušterače u početku su u svom neaktivnom obliku kako se ne bi razgradili gušterača samo-probavom. Tek kad se neaktivne predoblike izluče, mogu se aktivirati cijepanjem. Prije svega, pretvorba tripsin-a u tripsin katalizira enteropeptidaza. To je jedina funkcija enteropeptidaze.

Heksamer sa terminalnom aminokiselinom lizin odvoji se od tripsina. Budući da tripsin također odvaja polipeptidne lance na osnovni lizin, on također katalizira vlastitu aktivaciju i istovremeno aktivaciju ostalih zimogena. Zajedno s enzimima kitrotripsinom i elastazom, ona odvaja veće proteine ​​u tankom crijevu i peptone (polipeptidne lance) proizvedene djelovanjem pepsina na tri- i dipeptide. Ti se manji peptidi tada razgrađuju dalje na aminokiseline uz pomoć drugih enzima. Tripsin posebno pridonosi razgradnji aminokiseline metionina. Između ostalog, lizin potiče stvaranje tripsina.

Obrazovanje, pojava, svojstva i optimalne vrijednosti

Trippsin je endogeni enzim koji se koristi za probavu prehrambenih proteina. Zato ga gušterača uvijek izlučuje ubrzo nakon jela. Međutim, enzim se može dobiti i iz životinjskih izvora i koristi se medicinski. Učinak odvajanja proteina može se, između ostalog, upotrijebiti za razbijanje vlastitih proteinskih kompleksa u tijelu. Tako se imunološki kompleksi mogu razriješiti kod autoimunih bolesti.

Upala u mišićno-koštanom sustavu također se može liječiti tripsinom. Također aktivira enzim plazmin iz plazminogena. Plazmin otapa fibrin kada postoji snažna tromba. Uz pomoć tripsina trombozu se može liječiti ili čak spriječiti. Nadalje, tripsin podržava probavu kada se uzima tijekom obroka. Kada se primjenjuje 1 do 2 sata prije ili nakon obroka, on otkriva svoje protuupalne učinke.

Bolesti i poremećaji

U kontekstu insuficijencije gušterače, može se ograničiti sinteza probavnih enzima poput tripsina. Posljedica je razvoj probavnih smetnji. Uz proteaze, gušterača proizvodi i lipaze i amilaze.

Ako enzimi nedostaju, komponente hrane se više ne probavljaju i završavaju u debelom crijevu. Na primjer, ako postoji nedostatak tripsina, bjelančevine u prehrani više se ne mogu pravilno probaviti. Putrefektivne bakterije talože se u debelom crijevu i razgrađuju proteine ​​anaerobno. Postoje masivni probavni problemi s nadimanjem, proljevom i bolovima u trbuhu. Nadalje, smanjeno stvaranje aminokiselina dovodi do manjka proteina i pothranjenosti unatoč dovoljnom unosu hrane. Međutim, enzimi se mogu isporučiti i izvana.

Međutim, postoje i medicinski hitni slučajevi u kojima tijelo vlastitim enzimima, kao što je tripsin, probavlja sam gušterača. To se može dogoditi ako su žučni i pankreasni kanali blokirani. Trippsin se oslobađa, ali ne može proći u tanko crijevo kroz začepljenje gušterače. Ako se u ovoj akutnoj hitnoj situaciji ne otvori kanal gušterače, ishod će biti fatalan zbog samootapanja gušterače. Čak i kod tumora gušterače, gušterača se može u potpunosti ili djelomično zatvoriti. Djelovanje probavnih sokova unutar gušterače očituje se kao kronični ili akutni pankreatitis.

Manjak tripsina može biti uzrokovan i mutacijom. Postoje i nasljedni oblici pankreatitisa kada je poremećen raspad tripsina.